В современном мире вопрос экологической ответственности и энергоэффективности становится все актуальнее. Многие владельцы частных участков задумываются о том, как снизить затраты на электроэнергию и одновременно внести вклад в охрану окружающей среды.
Тенистые участки на садовом участке часто вызывают у владельцев затруднения при выборе растений. Меньшее количество солнечного света ограничивает разнообразие видов, которые можно посадить, однако это не означает, что такие зоны должны оставаться пустыми или унылыми.
Оформление входа на участок — важная составляющая ландшафтного дизайна, которая создает первое впечатление о вашем дворе и подчеркивает индивидуальность. Правильный подход к оформлению входной зоны позволяет сделать ее не только функциональной, но и привлекательной, уютной и гостеприимной.
При исследовании процесса элонгации у растений было показано, что ФЭ-1 может существовать во множестве различных форм, различающихся размерами молекулы. Тяжелые формы ФЭ-1 имеют молекулярную массу от 240000 до 540000 Да и не могут спонтанно превращаться в более легкие формы, точно так же они не могут включаться в трехкомпонентные комплексы с ГТФ и аминоацил-тРНК. Однако был обнаружен трехкомпонентный комплекс легкой формы ФЭ-1 (ФЭ-1л с молекулярной массой 67 000 Да) с ГТФ и аминоацил-тРНК, и можно полагать, что связывание аминоацил-тРНК с участком "А" 80S рибосомы в растительных тканях происходит в соответствии со схемой, изображенной на рисунке 6.5. Тяжелая форма ФЭ-1 (ФЭ-1т) сначала образует комплекс с ГТФ, а затем превращается в легкую форму, после чего этот бинарный комплекс ФЭ-1л. ГТФ присоединяет аминоацил-тРНК, которая вслед за тем связывается с участком "А" на 80S рибосоме. После гидролиза ГТФ должен высвобождаться комплекс ФЭ-1. ГДФ, который вновь вступает в цикл, как это предполагается в схеме на рисунке 6.5, при этом ГДФ должен быть заменен на ГТФ для того, чтобы ФЭ-1 смог принять участие в следующем обороте цикла элонгации. Сравнительное сродство ГДФ и ГТФ к ФЭ-1 в растительных тканях неизвестно, однако в тканях млекопитающих сродство ФЭ-1α к ГТФ выше, чем к ГДФ, и для обмена ГТФ на ГД4 в бинарном комплексе необходимо содействие ФЭ-1β. Фактор, аналогичный ФЭ-1β, в растительных тканях не обнаружен.
Транслокация. Транслокация пептидил-тРНК с участка "А" рибосомы на участок "П" с одновременным передвижением рибосомы на расстояние одного кодона к 3'-концу мРНК происходит при посредстве ФЭ-2 и сопровождается высвобождением с участка "П" деацилированной тРНК и гидролизом ГТФ (рис. 6.5). Этот гидролиз ГТФ не нужен для связывания ФЭ-2 с рибосомой, но является необходимым условием для высвобождения ФЭ-2 после транслокации. ФЭ-2 из зародышей пшеницы — одиночная полипептидная цепь с молекулярной массой около 70 000 Да, и стехиометрическое отношение ФЭ-2: рибосомы в зародышах пшеницы приблизительно равно 1. Если ФЭ-1 из зародышей пшеницы не содержит остатков цистеина, то ФЭ-2 содержит цистеин, и сульфгидрильные группы, по-видимому, необходимы для транслоказной активности. Однако механизм транслокации рибосомы вдоль мРНК точно неизвестен, так неизвестно и число молекул ГТФ, гидролизуемых при образовании одной пептидной связи. Хотя каждый из факторов элонгации для активности in vitro, по-видимому, нуждается в гидролизе ГТФ, возможно тем не менее, что in vivo в каждом цикле элонгации гидролизуется только одна молекула ГТФ. Хотя в сухих зародышах пшеницы (с содержанием воды 10%) ФЭ-1 и ФЭ-2, по-видимому, действуют независимо друг от друга, с началом набухания они образуют комплекс ФЭ-1.ФЭ-2. Предполагают, что такой комплекс существует и in vivo, и его образование может зависеть от физиологическог о состояния растительных тканей, в частности от их оводненности.
