Поглощение цинка растениями
Корнями растений цинк поглощается в форме катиона Zn2+. В большинстве работ по кинетике поглощения корнями цинка значения константы Михаэяис—Ментен (Кm) колеблются в диапазоне 1.5-50 мкмоль/л. Дефицитные по цинку растения обычно характеризуются более высокими значениями Km и Vпох по сравнению с Zn-обеспеченными.
В поглощение цинка вовлечено несколько транспортных систем, относящихся к семейству белков ZIP и IRT. Первыми были обнаружены белки ZIP1 и ZIP2 у мутанта
Arabidopsis с нарушенным процессом поглощения цинка. Стадия транскрипции генов ZIP1-5 и ZIР9 также регулировалась уровнем обеспеченности растений цинком. У
Arabidopsis вероятные транспортеры, кодируемые этими генами, могут участвовать в транспорте цинка из почвы в симпласт корня. Однако локализация этих генных продуктов в клетках и тканях корней пока слабо изучена.
Белки ZIP могут участвовать в поглощении цинка не только у двудольных, но и у однодольных растений. Например, при недостатке цинка возрастал уровень экспрессии генов OsZIP1 и OsZIP3, выделенных в зоне эпидермальных клеток и сосудов корня риса.
В поглощении цинка могут быть задействованы и белки семейства IRTI, участвующие, как известно, в поглощении железа. Подобный факт установлен у дефектного по отношению к транспорту железа мутанта
A. thaliana irt1, не способного к одновременному накоплению железа и цинка в своей биомассе. Белки IRT1 вовлечены также в поглощение клеткой Mn2+, Co2+ и Cd2+. При низком уровне обеспеченности растений железом синтез белков IRT1 специфически индуцировался эпидермальными клетками зоны корневых волосков. Мутант
A. thaliana fro2, как и мутант Ml, характеризовался нарушениями в поглощении железа. По-видимому, вклад белков FRO2 в транспорт цинка, в отличие от железа и меди, минимальный.
Выделяемые корнями двудольных растений экссудаты (растворимые органические соединения углерода) могут участвовать в мобилизации почвенных форм цинка путем его связывания в комплексы, облегчающие диффузию цинка к корням.
У злаков (стратегия II) специфический белок YSI, участвующий в транспорте Fe3+-фитосидерофоров, может транспортировать через мембрану комплексы диоксимугеневой кислоты с двухвалентными катионами, главным образом с Zn2+, Cu2+, Ni2+, в меньшей степени с Mn2+ и Cd2+. Этот белок участвует также я мембранном транспорте комплексов Ni2+, Fe2+ Fe3+ с никотианамином. Правда, эти экспериментальные факты подтверждены лишь частично в других исследованиях. Возможно, белок YSI может быть претендентом на роль переносчика цинка в форме как никотианаминовых, так и фитосидерофорных комплексов.
