Диссимиляция аммония (часть 1)

Высшие растения или микроорганизмы, живущие в почве, ассимилируют неорганический азот по преимуществу в форме нитратов, которые затем внутри клеток восстанавливаются до аммония и включаются в органические соединения через синтез аминокислот. Ниже перечислены три фермента, существенных для ассимиляции аммония, и катализируемые ими реакции:

Глутаматдегидрогеназа. Аминирующая глутаматдегидрогеназа может катализировать включение аммония в органические соединения через образование аминокислоты глутамата из 2-оксоглутарата. Фермент из корней гороха имеет молекулярную массу 208000 и требует для своей аминирующей активности присутствия иона двухвалентного металла. В корнях и листьях высших растений фермент локализован преимущественно в митохондриях, хотя небольшое количество фермента может быть обнаружено в хлоропластах. Теоретически глутаматдегидрогеназа может играть ключевую роль в ассимиляции аммония, однако этому мешают два обстоятельстве. Во-первых, локализация фермента в митохондриях наводит на мысль о том, что глутаматдегидрогеназа выполняет скорее функцию диссимиляции, поскольку в норме при физиологических условиях митохондрии окисляют глутамах. Во-вторых, что гораздо более важно, результаты кинетических исследований свидетельствуют о низком сродстве глутаматдегидрогеназы к аммонию (величина. Км порядка 5—100 мМ), что никак не согласуется с ассимилирующей функцией этого фермента в клетке, где физиологические концентрации аммония скорее всего гораздо ниже величины Kм. В настоящее время полагают, что в нормальных физиологических условиях включение аммония в аминокислоты осуществляют ферменты глутаминсинтетаза и глутаматсинтаза (ГОГАТ).
Глутаминсинтетаза. Этот фермент, обнаруживаемый в хлоропластах и цитоплазме растительных клеток, катализирует образование глутамина из глутамата с одновременным расщеплением АТФ до АДФ. В растительных тканях фермент имеет молекулярную массу порядка 330-376 кДа, в клубеньках сои он состоит из восьми мономеров с молекулярной массой 47,3 кДа, которые организованы в две параллельные группы плоских планарных тетрамеров. Оптимум pH для активности фермента зависит от того, какой из двухвалентных ионов металлов участвует в реакции; в случае Mg2+ он лежит около pH 8,0, а в случае Мn2+ около pH 5,0. Физиологическое значение этого наблюдения пока трудно оценить, поскольку неизвестны относительные концентрации Mg2+ и Mn2+ в активном центре глутаминсинтетазы в клетке. На активность фермента влияют изменения концентрации Mg2+, pH и заряд энергии: все эти показатели меняются при увеличении активности глутаминсинтетазы в хлоропластах при освещении.