Итак, решено: вы хотите купить готовый бизнес в Тюмени. Почему бы и нет? Это реальный шанс получить готовую прибыль, не тратя время на раскрутку с нуля. Процесс можно упростить, если обратиться к надежному брокеру.
Стильный маникюр способен не только украсить руки, но и стать важным элементом образа. В салоне красоты профессиональные мастера используют различные техники и материалы, чтобы создать безупречный маникюр, который будет радовать клиента.
В цитозоле клубеньков сои глутаминсинтетазу регулирует механизм обратной связи: ее активность угнетает глутамин и регулирует изменение заряда энергии. Помимо этих наблюдений, о регуляции активности глутаминсинтетазы в растениях известно довольно мало, однако не вызывает сомнения, что в отличие от бактерий у высших растений фермент не аденилируется. Глутаматсинтаза. Фермент глутаматсинтаза (ГОГАТ) катализирует восстановительный перенос амидо-аминной группы с глутамина на 2-оксоглутарат, в результате чего образуются две молекулы глутамата. ГОГАТ найдена во многих высших растениях и водорослях, и в зависимости от источника выделения фермента для его активности необходимы восстановленный ферредоксиы или НАД(Ф)Н. Ферредоксинзависимый фермент из Vicia faba имеет молекулярную массу 150 000. Было показано, что в листьях ферредоксинзависимый фермент локализован в хлоропластах. Для НАДН-зависимой ГОГАТ из клубеньков люпина показано угнетение активности продуктом по типу обратной связи, при этом глутамат конкурирует с 2-оксоглутаратом, а НАД+ — с НАДН. После обнаружения ГОГАТ в тканях высших растений глутаматдегидрогеназу перестали считать ключевым ферментом в ассимиляции аммония, теперь эту роль отводят глутамину и совместному действию глутаминсинтетазы и ГОГАТ. Путь ассимиляции аммония с участием этих ферментов показан на рисунке 1.7.
В почве обычно мало аммония, поскольку он быстро окисляется почвенными бактериями до нитратов. При поглощении аммония или нитратов корнями растений аммоний быстро ассимилируется, поэтому его концентрация в клетке, по-видимому, невысока. Сопоставление величин Км глутаматдегидрогеназы и глутаминсинтетазы показывает, что второй фермент обладает гораздо большим сродством к NH4+, поэтому в условиях малой доступности NH4+ in vivo глутаматдегидрогеназа вряд ли может играть сколько-нибудь заметную роль в его ассимиляции, так что ассимиляция аммония идет по пути глутаминсинтетаза/ГОГАТ. Превращенный в органическую форму азот может использоваться в клетке для дальнейших биосинтезов или перемещаться и сохраняться в различных формах "до востребования".
