Аминокислоты с алифатическими боковыми цепями
Пути, ведущие к синтезу аминокислот изолейцина, валина и лейцина, показаны на рисунке 2.8.
Треонин служит предшественником в синтезе изолейцина, а пируват, интермедиат гликолиза, - исходным субстратом для образования валина, лейцина и изолейцина. Самое примечательное свойство этого биосинтетического пути заключается в катализе аналогичных этапов синтеза изолейцина и валина одной и той же группой ферментов. Эти ферменты осуществляют начальную реакцию конденсации; восстановление, при котором одновременно происходит внутримолекулярное перемещение алкильной группы; стадию дегидратации и заключительное переаминирование, продуктом которого служит изолейцин или валин. Биосинтез лейцина идет по тому же пути, что и образование валина, до 2-оксоизовалерианата (рис. 2.8), но далее этот интермедиат вместо переаминирования с образованием валина конденсируется с ацетилКоА и образует 2-изопропилмалат. Последовательные реакции изомеризации и окислительного декарбоксилирования превращают 2-изопропилмалат в 2-оксоизокапроат, подвергающийся переаминированию с образованием лейцина. Для каждого из этих синтезов сначала образуется соответствующая 2-оксокислота, в которую затем при помощи реакции переаминирования вводится аминогруппа.
Ацетолактатсинтазу можно считать первым ферментом метаболического пути, разветвляющегося на три русла, и в отличие от аспартокиназы этот фермент, по-видимому, регулируется одинаково у различных видов растений. Как лейцин, так и валин угнетают активность ацетолактатсинтазы, лейцин, кроме того, ретроингибирует изопропилмалатсинтазу, первый фермент ответвления, ведущего к образованию лейцина. Изолейцин угнетает активность треониндезаминазы (известной также как треониндегидратаза), в то время как валин активирует этот фермент. Такая стимуляция треониндезаминазы валиком может обеспечивать регуляцию соотношения биосинтезов аминокислот с разветвленным углеродным скелетом при низком содержании треонина в клетке, что могло бы привести к снижению скорости синтеза изолейцина. В некоторых тканях растений были найдены множественные формы треониндезаминазы, и когда изоформы этого фермента, обнаруженные в листьях шпината, были тщательно очищены оказалось, что по своим свойствам они подобны биосинтетическим треониндезаминазам нескольких микроорганизмов.
